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大多数真菌纤维素酶具有双结构域结构，具有一个催化结构域和一个纤维素结合结构域，它们通过柔性接头连接。这种结构适用于在不溶性底物上工作，它允许酶以类似毛毛虫的方式在表面上二维扩散。然而，也有缺乏纤维素结合域的纤维素酶（主要是内切葡聚糖酶）。
底物的结合和催化作用都依赖于酶的三维结构，这是蛋白质折叠水平的结果。发生在活性位点内的氨基酸序列和残基排列、底物结合的位置，可能会影响配体的结合亲和力、活性位点内底物的稳定性和催化作用等因素。底物结构与酶的精确活性位点结构互补。残基位置的变化可能会导致这些相互作用中的一种或多种发生扭曲。温度、pH值和金属离子等其他因素会影响酶结构之间的非共价相互作用。Thermotogamaritima物种产生的纤维素酶由2个β-折叠（蛋白质结构）组成，围绕一个中心催化区域，该区域是活性位点。该酶被归类为内切葡聚糖酶，它在内部裂解纤维素链中的β-1,4-糖苷键，促进聚合物的进一步降解。与T.Maritima同属的不同物种产生具有不同结构的纤维素酶。由CoprinopsisCinerea物种产生的纤维素酶由七个蛋白质链组成，呈封闭隧道形状，称为β/α桶。这些酶水解底物羧甲基纤维素。底物与活性位点的结合会引起构象的变化，从而使分子降解。